Fall 1: Makromolekyler

En pensionerad man får försämrat minne, vilket är associerat med proteinutfällningar i hjärnan.

Centralt innehåll

  • Aminosyror
  • Kemiska bindningar
  • Proteiner
  • Enzymer
  • Posttranslationell modifiering

Relevant material

Osmosis

Alberts, B et al. Essential Cell Biology, Garland Science

  • Chapter 2: Chemical Components of Cells
  • Chapter 4: Protein Structure and Function

Alberts, B et al. Molecular Biology of the Cell, Garland Science

  • Chapter 2: Cell Chemistry and Bioenergetics
  • Chapter 3: Proteins

Youtube

🔑 Nyckelkoncept

Med nyckelkoncept syftar vi på förståelse som kan vara väl värd att ha klar för sig efter denna veckans PBL, med anledning att det finns en stor chans att det dyker upp på tentan. Om du missar några av dessa koncept (vilket är helt okej, man får missa saker!) kommer du behöva lära dig saker från grunden sista veckorna inför tentan, vilket inte är optimalt i jämförelse med att bara behöva repetera. Dessa är även bra repetitionsfrågor inför tentan!

Det kan vara en god idé att kika på nyckelkoncepten i början av veckan för att få ett hum om vilken analysnivå (ytligt – detaljrikt) den veckan kräver. Sedan när man anammat förståelse för veckans innehåll kan man komma tillbaka hit och säkerställa om man fått med sig det viktigaste.

Om du har funderingar eller frågor kring någonting på sidan är du alltid välkommen att lämna en kommentar!

Vilka kemiska bindningar ger upphov till proteiners struktur (i primär-, sekundär-, tertiär- och kvartenärstruktur)?
  • Primär
    • Peptidbindningar mellan amingrupp & karboxylgrupp.
  • Sekundär
    • Vätebindningar mellan syre i karboxylgrupp & väte i amingrupp (från olika aminosyror).
  • Tertiär
    • Jonbindningar
    • Van der Waalsbindningar (ansamlingar av opolära/hydrofoba R-grupper).
    • Disulfidbryggor mellan två cystein-aminosyror.
    • Vätebindningar
  • Kvartenär
    • Jonbindningar
    • Disulfidbryggor mellan två cystein-aminosyror.
    • Bindningar med hjälp av prostetiska grupper.
På vilka olika sätt kan ett protein vara organiserat med avseende på sekundärstruktur?
  • Alfa-helix
  • Beta-sheet
Vad kan påverka proteiners konformation (och därmed påverka deras funktionella egenskaper)?

pH är framförallt den som är bra att ha koll på – beroende på vilket pH miljön kring proteinet har kommer konformationen (och därmed funktionen – utseende speglar funktion!) att ändras. Även kovalent modifiering (se nedan) används flitigt av cellen för att utföra de flesta funktioner. Men proteiner kan även påverkas av temperatur (när du steker ett ägg denatureras proteinerna, dvs förlorar sin ursprungliga form), strålning (t.ex. UV-ljus kan bryta bindningar i proteinet) och kemiska ämnen (t.ex. alkohol).

Hur kan proteiner modifieras kovalent?

Kovalent modifiering betyder att en molekyl modifieras genom att en kovalent bindning skapas eller bryts mellan molekylen och en annan molekyl eller atom. Det kan till exempel innebära att vi skapar en bindning mellan proteinet och fosfat (PO43−), vilket kallas fosforylering. Bryter vi bindningen mellan proteinet och fosfat kallas det defosforylering.


2 Replies to “Fall 1: Makromolekyler”

Lämna ett svar

Din e-postadress kommer inte publiceras.