Alberts, B et al. Essential Cell Biology, Garland Science
Chapter 2: Chemical Components of Cells
Chapter 4: Protein Structure and Function
Alberts, B et al. Molecular Biology of the Cell, Garland Science
Chapter 2: Cell Chemistry and Bioenergetics
Chapter 3: Proteins
Youtube
🔑 Nyckelkoncept
Med nyckelkoncept syftar vi på förståelse som kan vara väl värd att ha klar för sig efter denna veckans PBL, med anledning att det finns en stor chans att det dyker upp på tentan. Om du missar några av dessa koncept (vilket är helt okej, man får missa saker!) kommer du behöva lära dig saker från grunden sista veckorna inför tentan, vilket inte är optimalt i jämförelse med att bara behöva repetera. Dessa är även bra repetitionsfrågor inför tentan!
Det kan vara en god idé att kika på nyckelkoncepten i början av veckan för att få ett hum om vilken analysnivå (ytligt – detaljrikt) den veckan kräver. Sedan när man anammat förståelse för veckans innehåll kan man komma tillbaka hit och säkerställa om man fått med sig det viktigaste.
Om du har funderingar eller frågor kring någonting på sidan är du alltid välkommen att lämna en kommentar!
Vilka kemiska bindningar ger upphov till proteiners struktur (i primär-, sekundär-, tertiär- och kvartenärstruktur)?
Primär
Peptidbindningar mellan amingrupp & karboxylgrupp.
Sekundär
Vätebindningar mellan syre i karboxylgrupp & väte i amingrupp (från olika aminosyror).
Tertiär
Jonbindningar
Van der Waalsbindningar (ansamlingar av opolära/hydrofoba R-grupper).
Disulfidbryggor mellan två cystein-aminosyror.
Vätebindningar
Kvartenär
Jonbindningar
Disulfidbryggor mellan två cystein-aminosyror.
Bindningar med hjälp av prostetiska grupper.
På vilka olika sätt kan ett protein vara organiserat med avseende på sekundärstruktur?
Alfa-helix
Beta-sheet
Vad kan påverka proteiners konformation (och därmed påverka deras funktionella egenskaper)?
pH är framförallt den som är bra att ha koll på – beroende på vilket pH miljön kring proteinet har kommer konformationen (och därmed funktionen – utseende speglar funktion!) att ändras. Även kovalent modifiering (se nedan) används flitigt av cellen för att utföra de flesta funktioner. Men proteiner kan även påverkas av temperatur (när du steker ett ägg denatureras proteinerna, dvs förlorar sin ursprungliga form), strålning (t.ex. UV-ljus kan bryta bindningar i proteinet) och kemiska ämnen (t.ex. alkohol).
Hur kan proteiner modifieras kovalent?
Kovalent modifiering betyder att en molekyl modifieras genom att en kovalent bindning skapas eller bryts mellan molekylen och en annan molekyl eller atom. Det kan till exempel innebära att vi skapar en bindning mellan proteinet och fosfat (PO43−), vilket kallas fosforylering. Bryter vi bindningen mellan proteinet och fosfat kallas det defosforylering.
Vilka bindningar finns i kvartenärstrukturen? I videon ni länkade säger han att det bara är elektrostatiska bindningar som jonbindn. och van der Waals , men ni har skrivit att det även finns disulfidbryggor. Vilket stämmer?
Det är en bra fråga och tack för kommentaren! Det var tyvärr ett tag sen vi jobbade med olika bindningar i olika strukturer. Fråga gärna denna fråga till gruppen vid nästa PBL eller till PBL-tutorn.
Om någon kursare känner till svaret på denna frågan får man gärna svara på denna kommentar! :))
Det är en bra fråga som jag själv ställt mig. Svaret på frågan är att de flesta proteinkomplex hålls samman av enbart icke-kovalenta bindningar, men att det finns exempel då disulfidbryggor håller ihop subenheterna.
Det mest kända exemplet på komplex där disulfidbryggor fyller denna avgörande uppgift kan nog vara immunoglobuliner (som ni kommer att läsa om senare i kursen) .
Observera att det då och då förekommer tentafrågor som bygger på att komplex kan hållas ihop av disulfidbryggor. Analysmetoden SDS-PAGE, som ni ska känna till (men som de ofta inte nämner på föreläsningarna), är ibland med på tentafrågor. Då är det vanligt att man ska jämföra två analyser som gjorts av samma protein, men där den ena analysen har skett i närvaro av ett kraftigt reducerande ämne som bryter disulfidbryggor.
Vi använder cookies för att se till att vi ger dig den bästa upplevelsen på vår webbplats. Om du fortsätter att använda denna webbplats kommer vi att anta att du godkänner detta.Ok
Tyvärr finns det inga tentafrågor just nu.
https://www.osmosis.org/learn/Alzheimer_disease
Video om Tau om nån är sugen!
Vilka bindningar finns i kvartenärstrukturen? I videon ni länkade säger han att det bara är elektrostatiska bindningar som jonbindn. och van der Waals , men ni har skrivit att det även finns disulfidbryggor. Vilket stämmer?
Det är en bra fråga och tack för kommentaren! Det var tyvärr ett tag sen vi jobbade med olika bindningar i olika strukturer. Fråga gärna denna fråga till gruppen vid nästa PBL eller till PBL-tutorn.
Om någon kursare känner till svaret på denna frågan får man gärna svara på denna kommentar! :))
Det är en bra fråga som jag själv ställt mig. Svaret på frågan är att de flesta proteinkomplex hålls samman av enbart icke-kovalenta bindningar, men att det finns exempel då disulfidbryggor håller ihop subenheterna.
Det mest kända exemplet på komplex där disulfidbryggor fyller denna avgörande uppgift kan nog vara immunoglobuliner (som ni kommer att läsa om senare i kursen) .
Observera att det då och då förekommer tentafrågor som bygger på att komplex kan hållas ihop av disulfidbryggor. Analysmetoden SDS-PAGE, som ni ska känna till (men som de ofta inte nämner på föreläsningarna), är ibland med på tentafrågor. Då är det vanligt att man ska jämföra två analyser som gjorts av samma protein, men där den ena analysen har skett i närvaro av ett kraftigt reducerande ämne som bryter disulfidbryggor.